デンプン 化学式。 細胞呼吸(呼吸)と光合成

糖類の名前・性質・構造式の覚え方!【単糖編】

デンプン 化学式

糖類と言ってもいろいろな種類がありますが、そもそも糖類とは何か知っておきましょう。 これらの高分子や加水分解された糖などを「 糖類」というのです。 糖類の分類 単糖類 それ以上加水分解できない糖の最小単位としての糖を単糖類といいます。 ブドウ糖や果糖はこの単糖類になり果物などに含まれています。 ブドウ糖は有機化合物をあつかう上で重要なので分子式は覚えておくと良いでしょう。 二糖類 加水分解すると単糖類を2分子生じる糖類を二糖類と言います。 多糖類 加水分解すると単糖類を多数生じる糖を多糖類といいます。 デンプンや植物の細胞壁を構成するセルロース、グリコーゲンなども多糖類です。 単糖類や二糖類は水によく溶けて甘味を示すものが多いですが、多糖類は水に溶けにくくほとんど甘味は示しません。 糖類の加水分解 多糖類は酵素によって加水分解され、二糖類や単糖類まで分解され体内に吸収されます。 例えば、 デンプンは人の唾液に含まれるアミラーゼによって 麦芽糖( マルトース)に分解され、さらにマルターゼによって グルコースにまで分解され吸収されます。 セルロースはセルラーゼによってセルビオースに分解されますが、 人はこの酵素を持っていないので人はセルロースは分解できません。 草食動物などはセルラーゼを持っているので分解できます。 さらにセルビアーゼによってグルコースに分解して吸収します。 他にも加水分解すると生成する物質の例をあげておきます。 麦芽などに含まれるマルトース(麦芽糖)はデンプンの過程と同様グルコース2分子になります。 サトウキビなどに含まれるスクロース(ショ糖)はグルコースとフルクトースに分解されます。 動物の乳などに含まれるラクトース(乳糖)は酵素ラクターゼによってグルコースとガラクトースに分解されます。 ここで出てきた単糖類や二糖類の構造式は詳しく見ることにしますが、 単糖類が基本単位で組み合わせによって二糖類や多糖類ができていると言うことは覚えておきましょう。 糖類と炭水化物は同じものですのでややこしく考えないでくださいね。 炭水化物は太るとか、いやいや糖類は太るとか、どっちも同じもので悪いものではありません。 炭水化物はエネルギー効率のいい栄養素です。 太る原因は、病気でなければ「食べ過ぎ」ですよ。 笑 もう少し詳しく書いておきました。 細かくやり過ぎると時間がかかりすぎますので、大まかに覚えてから余裕があれば「もっと詳しく」と進めた方が良いと思いますよ。

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多糖類(デンプン、グリコーゲン、セルロース)の構造と性質

デンプン 化学式

デンプンについてはこちらで詳しく説明しています。 デンプンとグリコーゲンの違い デンプン(アミロペクチン)とグリコーゲンはほとんど構造も同じです。 でもどう違うのか? グリコーゲンとアミロペクチン。 結構似てますよね。 グリコーゲンは、アミロペクチンよりも『 枝分かれが多い』です。 グリコーゲンの役割 また、合成される場所が違います。 アミロペクチンは、植物で合成されますが、 グリコーゲンは動物の体内で合成されます。 まず、ぼくらは糖分を摂取しますよね。 体内では、この糖類を加水分解にして『 グルコース』にまで分解されます。 ただ、糖分が多すぎて血中のグルコースの濃度が大きくなりすぎることもあります。 ただ、そうなると、血中濃度を一定に保とうとします。 余分なグルコースなんかは、体内で肝臓や筋肉なんかに『 グリコーゲン』として貯蔵しておくのです。 こうやって貯蔵することで、もし足りなくなったときにこの貯蔵からグルコースを引っ張り出してきたらいいわけです。 多いときに貯蔵しておいて、少ないときに貯蔵から持ってくる。 貯金と一緒ですね! まとめ このようにグリコーゲンとアミロペクチンはよく似ている。 違いは、グリコーゲンの方が枝分かれが多く、動物体内で合成される。 一方アミロペクチン(デンプン)は緑色植物体内で合成される。 という違いがありました。 このようにこの2つを区別しておいてください!.

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デンプンの化学合成方法を教えて下さい

デンプン 化学式

糖類 [ ] デンプンを加水分解していくと、最終的にはグルコース(ブドウ糖)になり、それ以上は分解できない。 グルコースのような炭水化物を構成する最小の糖類を 単糖類(たんとうるい、monosaccharide)という。 単糖類にはグルコース、フルクトース、ガラクトースがある。 グルコース、フルクトース、ガラクトースの分子式はC 6H 12O 6である。 スクロースは加水分解されると、2個の単糖類を生じる。 スクロースのように、加水分解されると、2個の単糖類を生じるものを ニ糖類(にとうるい、disaccharide)という。 デンプンやセルロースのように加水分解されて多数の単糖類を生じるものを 多糖類(たとうるい、polysaccharide)という。 単糖類や多糖類を総称して 糖類(saccharides)または 炭水化物(carbohydrate)という。 単糖類や二糖類は、水溶性がある。 単糖類の水溶液は還元性を持つ。 グルコース [ ]• グルコース glucose(ブドウ糖, grape sugar )C 6H 12O 6 グルコースは、デンプンを加水分解することによって得られる。 水溶液中のグルコースは、一部のグルコースの環構造が開き鎖式構造に変わる。 アルデヒド基を持つ。 したがって還元性を示す。 その結果の特性として、 フェーリング液を還元し銀鏡反応を示すという フェーリング反応を起こす特性を持つ。 フルクトース [ ] フルクトース,fructose(果糖, fruit sugar )C 6H 12O 6 フルクトースはグルコースの異性体である。 フルクトースも3種類ある。 フルクトースにはアルデヒド基は無いが、フルクトースの鎖式中にはケトン基が含まれ、このフルクトースのケトン基は還元性を示すので、フェーリング液を還元する能力を示す。 フルクトースのようなケトン基をもつ糖を ケトースという。 なお、フルクトースを含む作物は、果実などに含まれることが多い。 二糖類 二糖類の互いの構成成分の単糖類が、単独では持っていたヒドロキシル基は、二糖類中では縮合していてエーテル結合 -O- になっている。 この二糖類を構成する単糖類の縮合したエーテル結合を グリコシド結合という。 二糖類の種類には、スクロース、マルトース、セルビオース、ラクトースがある。 還元性 スクロースは、水溶液中でもアルデヒド基が再生できず、還元性を示さない。 マルトース、セルビオース、ラクトースは還元性を示す。 ヘミアセタール構造 [ ] 有機化合物中の、ある一つのC原子に対して、そのC原子にヒドロキシル基 -OH とエーテル結合 -O- が隣り合ってる構造を、 ヘミアセタール構造という。 グルコースで、ヘミアセタール構造をもつのは、一箇所だけである。 -OH結合だけを持つC原子は数箇所あるが、-O- 結合が隣り合ってない場合はヘミアセタール構造とは呼ばない。 水溶液中のグルコースでは、このヘミアセタール構造が変形してアルデヒドを形成している。 このヘミアセタール構造の有無を、糖類の構造式を見て調べることで、糖類の水溶液中の還元性を予測できる。 まず、構造式中のエーテル結合-O- を持つ部分を探してそのOに隣り合ったC原子が-OH を持つかどうかで、還元性の有無を予測できる。 スクロース [ ] スクロース• スクロースの水溶液は還元性を示さない。 これは、グルコースとフルクトースの還元性をしめすヘミアセタール構造の部分で縮合が行われていることによる。 作物では、サトウキビやテンサイなどに、スクロースが含まれる。 加水分解 希酸または酵素インペルターゼでスクロースは加水分解すると、グルコースとフルクトースの等量混合物になる。 このことからもわかるように、トレハロースの水溶液は還元性を示さない。 昆虫や海藻についてはチャート式では紹介せず。 ) 多糖類 [ ] デンプン [ ] デンプン(starch)は、植物が光合成によって体内につくる多糖類である。 二糖類とちがい、デンプンは甘味をしめさない。 また、デンプンは、還元性を示さない。 C 6H 10O 5 n の構造を持つ。 nは数百から数万、数十万である。 酵素 アミラーゼによって、デンプンは加水分解される。 このアミラーゼによるデンプンの加水分解の結果、デンプンの重合数が少なくなった デキストリン C 6H 10O 5 n を生じる。 そしてデキストリンは、さらに二糖類の マルトースに分解される。 マルトースに対しては、酵素 マルターゼによって、グルコースになる。 ) デンプンには還元性は無い。 したがってデンプンは、フェーリング液を還元しない。 アミロースとアミロペクチンの違い• アミロース グルコースの1位と4位が結合して重合した構造になっている。 ヨウ素デンプン反応では、アミロースは青色。 多くのヒドロキシル基を持ち、極性を持つ部分が多いため、熱湯には、比較的、溶けやすい。 冷水には溶けにくい。 アミロペクチン グルコースの1位と4位が結合して重合したほかに、1位と6位が結合した重合構造になっている。 1位と6位の結合のため、構造に枝分かれ上の分岐が起こる。 ヨウ素デンプン反応では、アミロペクチンは赤紫色。 アミロースとの色の違いは、直鎖状の長さの違いによって、ヨウ素との結合力に違いが生じたからある。 ヨウ素と反応することから分かるように、アミロペクチンもらせん構造を取る。 枝分かれをするものの、分かれた枝の先がそれぞれらせん構造をとる。 熱湯には、溶けにくい。 冷水にも溶けにくい。 グリコーゲン [ ] 綿花から取れる綿は天然のセルロースである。 セルロース(cellulose)[C 6H 7O 2 OH 3] n は植物の細胞壁の主成分である。 木綿、パルプ、ろ紙は、ほぼ純粋なセルロースである。 セルロースの構造では、各グルコースの向きが交互に表・裏・表・裏を繰り返すので、セルロース全体で見れば直線状になっている。 セルロースは、還元性を持たず、また、ヨウ素デンプン反応も示さない。 セルロースは、冷水や熱水には溶けない。 セルロースは、エーテルやアルコールなどにも溶けない。 セルロースは シュバイツアー試薬に溶ける。 シュバイツアー試薬とは、水酸化銅Cu OH 2を濃アンモニア水に溶かしたものである。 セルロースの示性式は、[C 6H 7O 2 OH 3] n である。 グルコース1単位あたり3個のヒドロキシル基OHを持つ。 したがって、酸と反応させるとエステルを作りやすく、酢酸や硝酸とエステルをつくる。 セルロースは、酸をくわえて長時間加熱すると、最終的にグルコースになる。 このほか、酵素セルラーゼによって、セルロースは分解される。 工業上は硝酸とのセルロースのエステルである「ニトロセルロース」(後述する。 )が、特に重要である。 セルロースの誘導体 [ ] ニトロセルロース [ ] セルロース[C 6H 7O 2 OH 3] nに、濃硝酸および濃硫酸の混合溶液(混酸)を作用させると、セルロースのOH基の一部または全部がエステル化される。 セルロース中のグルコース1単位あたり、3個のOH基の一部または3個全部が硝酸エステル化されたものをニトロセルロース(nitrocellulose)という。 特にセルロース中のグルコース1単位のうち、3個のOH基すべてが硝酸エステル化されたもの [C 6H 7O 2 ONO 2 3] n を トリニトロセルロースという。 ジニトロセルロース [ ] セルロース中の2個のOH基がエステル化したものはジニトロセルロースという。 このジニトロセルロースは、有機溶媒に溶ける。 コロジオン このジニトロセルロースを、エタノールとエーテルの混合液に溶かしたものを コロジオンという。 混合液には水分などを含まないので「水溶液」では無いことに注意。 コロジオンの溶液を蒸発させると、薄い膜が残る。 これは半透膜の材料に使われる。 コロジオンから得られた半透膜のことをコロジオン膜ともいう。 セルロイド ニトロセルロースをエタノールに溶かし、ショウノウを加えて得られる樹脂をセルロイドという。 アセテート類 [ ] セルロースを無水酢酸、氷酢酸および少量の濃硫酸との混合物を反応させる。 すると、分子中のOH基中のHがCOOH基で置換される アセチル化が起きて、 トリアセチルセルロースが生成する。 しかし、トリアセチルセルロースは常温の水または温水で、エステル結合の一部が加水分解して ジアセチルセルロース [C 6H 7O 2 OH OCOCH 3 2] n になる。 このジアセチルセルロースはヒドロキシル基をもつので、アセトン溶媒に溶解するようになる。 このジアセチルセルロースの溶けたアセトン溶液を細孔から押し出してアセトンを蒸発・乾燥させて、紡糸したものを アセテート繊維という、あるいは単に アセテートという。 語「アセテート」の意味は、「酢酸エステルの」という意味である。 アセテート繊維のように、天然繊維を化学的に処理してから紡糸した繊維を 半合成繊維(semisynthetic fiber)という。 レーヨン [ ] 天然繊維を溶媒に溶かしたのち、再び繊維に戻したものを 再生繊維(regenerate fiber)という。 セルロースの再生繊維は レーヨン(rayon)と呼ばれ、レーヨンにはビスコースレーヨンと銅アンモニアレーヨンがある。 銅アンモニアレーヨン 水酸化銅 II であるCu OH 2を濃アンモニア溶液に溶かした溶液を シュバイツアー試薬という。 このシュバイツアー試薬溶液にセルロース(具体的には脱脂綿など)を溶かすと、粘度のある液体が得られる。 この粘い液体を細孔から希硫酸の中にゆっくり押し出すと、セルロースが再生する。 こうして得られた繊維を 銅アンモニアレーヨンまたは キュプラといい、光沢があり、滑らかであり、柔らかいので、衣服の裏地に利用される。 ビスコースレーヨン セルロース(具体的には脱脂綿など)を濃い水酸化ナトリウム溶液に浸す処理をして アルカリセルロース(化学式は[C 6H 7O 2 OH 2ONa]nである。 )にしてから、紙などで挟んでから絞って水気を切って、つぎに二硫化炭素CS 2と反応をさせると、セルロースキサントゲン酸ナトリウム(式は[C 6H 7O 2 OH 2OCSSNa] nである。 )という物質になる。 これを水酸化ナトリウム水溶液に溶かすと、赤褐色のコロイド溶液が得られる。 こうして、セルロースから得られた赤褐色のコロイド溶液を ビスコース(viscose)という。 このビスコースを、細孔から希硫酸の中に押し出して、セルロースを再生させて紡糸したものが、 ビスコースレーヨン(viscose rayon)という繊維である。 そして、ビスコースを細孔からではなく、細長いすきまから膜上に押し出したものを セロハン(cellophane)といい、テープや包装材に利用される。 再生繊維 レーヨンのように、天然繊維を一度化学的に処理して溶液にした後、糸として、元の化学式を再生させた繊維を 再生繊維という。 なお、アセテート繊維は化学式が変わっているので再生繊維でない。 アセテート繊維は化学式が元のセルロースから変わっている繊維で、また人工物だけから得られた合成繊維でもないので、アセテート繊維などは半合成繊維という。 タンパク質とアミノ酸 [ ] アミノ酸 [ ] アミノ酸 [ ] アミノ酸の一般的な構造。 図中のRは、アミノ酸の種類によって、ことなる。 分子中にアミノ基( -NH 2 )とカルボキシル基( -COOH )をもつ化合物を アミノ酸 アミノさん、amino acid という。 アミノ酸の一般式は R-CH NH 2 -COOH で表される。 (Rは炭化水素基あるいは水素など。 ) なお、R-の部分をアミノ酸の 側鎖(そくさ)という。 Rの違いによって、アミノ酸の種類が決まる。 生体に必要なアミノ酸のうち、ヒトの体内で合成されない・合成されにくいアミノ酸を 必須アミノ酸(ひっすアミノさん、essencial amino acid)という。 光学異性体 [ ] アミノ酸のアミノ基( -NH 3 )は塩基性を示し、いっぽうカルボキシル基( -COOH )は酸性を示すので、アミノ酸は両性化合物である。 このように分子内に酸性と塩基性の両方のイオンを生じるので、 双性イオン そうせいイオン、zwitterion とよばれる。 このようにイオンがあるため、アミノ酸は水に溶けやすく、また、有機溶媒には溶けにくい。 双性イオンの陽イオンと陰イオンどうしがクーロン力で引き合うため、アミノ酸はイオン結晶に近い結晶構造を取り、また、ほかの有機化合物と比べるとアミノ酸は比較的に融点や沸点が高い。 等電点 [ ] アミノ酸分子中の正負の電荷が等しくなっているときのpHを 等電点(とうでんてん、isoelectric point)という。 側鎖がイオン化する場合は、その電荷も含む。 等電点を測定するには、水溶液に電圧を加ればよい。 等電点よりPHが小さい(酸性)水溶液中では、アミノ酸は陽イオンになっているため、陰極側に移動する。 いっぽう、等電点よりpHが大きい(塩基性)と、アミノ酸は陰イオンになってるため、陽極側に移動する。 そして、pHが等電点と同じくらいの水溶液中だと、アミノ酸は陽極にも陰極にも移動しないので、よって、この状態の水溶液のpHを測定することにより、等電点を測定できる。 要するに、アミノ酸の等電点を測定する方法とは、アミノ酸混合物の水溶液のpHを変えながら、それぞれのpHごとに電気泳動をすればよい。 また、この等電点の測定のさいの電気泳動を利用して、アミノ酸を分離することができる。 具体的な実験方法は、アミノ酸を染み込ませた濾紙(ろし)などに、2本の電極で直流電圧を加える電気泳動をおこなうと、等電点の異なるアミノ酸は移動の仕方が異なるので分離をする。 このとき、アミノ酸を呈色をさせるため、後述するニンヒドリン反応を利用する必要があり、そのため、電気泳動後にニンヒドリン溶液をふきつける。 このような実験で、等電点より酸性では陰極側へアミノ酸が移動したのが観測でき、等電点より塩基性では陽極側へ移動することが観測でき、このように、じっさいに目視でアミノ酸のpHごとの移動結果を観測できる。 2であり、塩基性アミノ酸のリシンでは9. 7というように、アミノ酸の種類ごとに等電点は異なる。 水溶液が中性付近では、ふつうは双対イオン状態のアミノ酸が最も多く、陰イオン状態のアミノ酸や陽イオン状態のアミノ酸は少ししか存在しない。 ニンヒドリン反応 [ ] ニンヒドリン分子 アミノ酸水溶液に薄いニンヒドリン水溶液を加えて温めると、アミノ基 -NH 2 と反応して、色が青紫~赤紫になる。 この反応を ニンヒドリン反応(ninhydrun reaction)といい、アミノ酸の検出などの目的に用いられる。 この反応は、アミノ酸の検出やタンパク質の検出に利用される。 啓林館や第一学習社の検定教科書に、タンパク質のニンヒドリン反応の記述あり)。 アミノ酸の例 [ ] 名称 カッコ内のは略記号 構造式 所在、特徴など 等電点 グリシン Gly 最も簡単なアミノ酸。 光学異性体が存在しない。 0 アラニン Ala タンパク質の構成成分。 絹に多い。 0 セリン Ser 絹に多い。 -OH基をもつ。 7 フェニルアラニン Phe 牛乳や卵に多い。 ベンゼン環をもつ。 5 システイン Cys 毛や爪、角に多い。 -SH(チオ基)をもつ。 1 メチオニン Met CH3 ー S ー CH2 2 ー 牛乳のタンパク質のガゼインに多い。 硫黄をふくむ。 7 アスパラギン酸 Asp 植物のタンパク質に多い。 8 グルタミン酸 Glu 小麦に多い。 -COOH基を2個もつ塩基性アミノ酸。 2 リシン Lys ほとんどすべてのタンパク質にある。 -NH2基を2個もつ塩基性アミノ酸。 必須アミノ酸 フェニルアラニンやリシン、メチオニンは必須アミノ酸の例である。 必須アミノ酸は、ヒトの体内で合成されないバリン、ロイシン、イソロイシン、トレオニン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、リシンの8種類に、合成されにくいヒスチジンを加えた9種類である。 幼児では、さらにアルギニンを加える場合もある。 グルタミン酸 グルタミン酸は、昆布のうま味の成分である。 グルタミン酸には光学異性体があり、L型のグルタミン酸のみが うま味 を示す。 D型は示さない。 タンパク質 [ ] ペプチド結合 [ ] 2個のアミノ酸分子が結合し、いっぽうのアミノ酸のカルボキシル基と、もう一方のアミノ酸のアミノ基が縮合して、脱水縮合して結合を ペプチド結合 peptide bond という。 それぞれのアミノ酸は同一種でなくても良い。 また、ペプチド結合によって生成する化合物をペプチド(peptide)という。 ペプチドのうち、2分子のアミノ酸がペプチド結合したものを ジペプチド(dipeptide)という。 3分子のアミノ酸がペプチド結合したものをトリペプチド(tripeptide)という。 多数のアミノ酸が縮合重合したものを ポリペプチド(polypeptide)という。 ジペプチドには、ペプチド結合が1つ存在する。 トリペプチドには、ペプチド結合が2つ存在する。 タンパク質は、ポリペプチドである。 ペプチド化合物で縮合に使われなかったアミノ基が末端に残るが、このペプチド化合物の縮合に使われなかった末端のアミノ基を N末端という。 同様に、カルボキシル基も末端に残るが、これを C末端という。 なおジペプチドなどペプチド化合物の構造式を書くときは、縮合に使われなかったN末端のアミノ基を左に配置して、C末端のカルボキシル基を右に配置して書く。 ジペプチドには、構造異性体が存在する。 たとえば、グリシン(Gly)とアラニン(Ala)からなるジペプチドについて、グリシンのCOOH基とアラニンのNH2基が結合したものを、グリシルアラニン(Gly-Ala) という。 また、グリシンのNH2基とアラニンのCOOH基が結合したものを、アラニルグリシン(Ala-Gly )という。 グリシルアラシンもアラニルグリシンも、原子数は同じであるが、構造は異なる。 なお、ペプチドの名称は、このグリシルアラニンの例のように、N末端を持つグリシンが名称の先に来て、C末端をもつアラニンがあとに来る。 トリペプチドやポリペプチドの表記でも同様に、N末端からC末端のアミノ酸の名称で表記する。 トリペプチドでも、ジペプチドと同様に構造異性体が存在する。 なお、グルタミン酸は、カルボキシル基を2箇所もつので、グルタミン酸を含むペプチドでは、構造異性体の数が2倍に増える。 例として、いくつかのトリペプチドで構造異性体の数を求める。 例1: GlyとGlyとAlaが結合したトリペプチドの場合。 (Glyが2分子。 ) 構造順はGly-Gly-Ala と Gly-Ala-GlyとAla-Gly-Glyの3通りがある。 例2: GlyとAlaとAlaが結合したトリペプチドの場合。 (Alaが2分子。 ) 構造順はGly-Ala-Ala とAla-Gly-Alaと Ala-Ala-Gly の3通りがある。 光学異性体を考慮した場合は、グリシン以外のアミノ酸は光学異性体をもち、異性体数が2倍になるのであった。 一次構造と高次構造 [ ]• 一次構造 タンパク質を構成するアミノ酸の配列順序のことを 一次構造(いちじこうぞう、primary structure)という。 たとえば表記「Gly-Gly-Ala」などは一次構造の表記である。 二次構造• ヘモグロビン 三次構造のポリペプチド鎖(サブユニットという)が、複数個あつまって集合体をなした構造を 四次構造(quaternary structure)という。 四次構造の生体組織の例として、 ヘモグロビンがある。 ヘモグロビンは、2種類のサブユニットが2個ずつ、合計4個のサブユニットが集まって、できている。 ヘモグロビンは、2個のヘム色素をもつ。 タンパク質の分類 [ ] 単純タンパク質と複合タンパク質 [ ] タンパク質を加水分解したとき、アミノ酸だけでなく色素、核酸、リン、脂質などアミノ酸以外の有機物を生じるものを 複合タンパク質(conjugated protein)という。 たとえば、血液中にふくまれるヘモグロビンは色素をふくむ複合タンパク質であり、牛乳にふくまれるガゼインはリン酸をふくむ複合タンパク質であり、だ液にふくまれるムチンは糖をふくむ複合タンパク質である。 いっぽう、タンパク質を加水分解したとき、アミノ酸のみを生じるものを 単純タンパク質(simple protein)という。 球状タンパク質と繊維状タンパク質 [ ] タンパク質の形状にもとづいて、 球状タンパク質(globular protein)と 繊維状タンパク質(fibrous protein)に分類される。 一般に繊維状タンパク質は、水には溶けにくい。 一方、球場タンパク質は、水に溶けやすい。 球状タンパク質は、親水基を外側に、疎水基を内側にして、まとまっている事が多いため、である。 アルブミン、グロブリン、グルテリンなどが、繊維状タンパク質である。 ケラチン、コラーゲン、フィブロインなどが、繊維状タンパク質である。 タンパク質の特徴 [ ]• タンパク質の変性 タンパク質を加熱したり、酸や塩基を加えたりすると凝固する。 これをタンパク質の 変性(へんせい、denaturation)という。 加熱によって変性することを熱変性という場合もある。 タンパク質の変性は、二次構造〜4次構造が破壊されることによって、起きている。 そのため、ゆで卵などのように、いったん変性したタンパク質は、元には戻らないのが普通である。 タンパク質の変性では一次構造の配列順序は変わっていないが、二次構造以上の構造が変わっている。 溶液 タンパク質は水に溶けると、親水コロイド溶液になる。 タンパク質のコロイド溶液は、多量の電解質によって、水和している水分子が覗かれるため、沈殿する(塩析)。 検出反応 [ ] ビウレット反応 [ ] ビウレット反応 タンパク質水溶液に水酸化ナトリウム溶液NaOHを加え、少量の硫酸銅 II 水溶液CuSO 4を加えると、赤紫色になる。 この反応を ビウレット反応(biulet reaction)という。 これはCuとペプチド結合とが錯イオンを形成することに基づき、トリペプチドやポリペプチドなどのようにペプチド結合を2個以上もつ場合に起こる。 よって、ペプチド結合が1個だけであるジペプチドでは、ビウレット反応は起こらない。 キサントプロテイン反応 [ ] タンパク質水溶液に濃硝酸をくわえて加熱すると、チロシンやトリプトファンなどのアミノ酸中にベンゼン環をもつ場合に、タンパク質水溶液が黄色になる。 これは、ベンゼン環がニトロ化されるためである。 この溶液を冷却し、NaOHやアンモニアなどで溶液を塩基性にすると、橙色になる。 これらの反応を キサントプロテイン反応(Xanthoprotein reaction)という。 橙色になった水溶液は中和すると、タンパク質の色は黄色に戻る。 フェニルアラニンはベンゼン環を持つが、あまり反応しない。 硫黄の検出反応 [ ] システインやメチオニンなどのようにタンパク質がイオウを含む場合は、タンパク質の水溶液に、固体の水酸化ナトリウムを加えて加熱して、それから酢酸などで中和し、さらにそれから酢酸鉛(II)水溶液 CH 3COO 2Pb を加えると、硫化鉛 II PbS の沈殿を生じる。 硫化鉛の沈殿の色は黒色である。 このジスルフィド結合のため、毛髪は一定の形を保っている。 毛髪のパーマ処理は、還元剤をもちいて、このジスルフィド結合を還元して -S-H にすることで、ジスルフィド結合を切断している。 つぎに、酸化剤で、ジスルフィド結合 -S-S- を再生させると、もととは違ったつながりかたで、部分的にジスルフィド結合が再生されるので、元の髪型とは違った髪型になる。 パーマの還元剤には、チオグリコール酸アンモニウムが用いられる。 パーマの酸化剤には、臭素酸ナトリウム NaBrO 3 や過酸化水素などが用いられる。 繊維 [ ] 総論 [ ] 繊維(fiber)とは、細くて糸状のものをいうが、その繊維のうち天然にある糸状の繊維を 天然繊維(natural fiber)という。 石油などから合成した繊維は 合成繊維(synthetic fiber)という。 天然繊維のうち、植物からとれるもの(たとえば綿や麻など。 主成分はセルロースなど)を 植物繊維(vegitable fiber)といい、動物から取れるもの(羊毛や絹など。 主成分はタンパク質。 絹とはカイコから取れる繊維。 )を 動物繊維 animal fiber という。 具体例 [ ]• 木綿 木綿(もめん、cotton)は、植物のワタから取れる植物繊維であり、主成分はセルロースである。 木綿は、繊維の内部に中空部分があり、吸湿性が高い。 絹 絹は、カイコガのまゆから取り出される繊維である。 絹の主成分と構造は、フィブロインというタンパク質を、セリンと呼ばれるタンパク質がくるんだ構造である。 羊毛 羊毛の主成分はケラチンである。 羊毛は、動物繊維であり、主成分はケラチンである。 羊毛の表皮が鱗(うろこ)状で、クチクラ(キューティクル)と呼ばれる構造である。 羊毛は、伸縮性が大きく、また、水をはじく撥水性(はっすいせい)がある。 羊毛は保温性があるので、毛布やコートなどに使われる。 羊毛や絹はタンパク質であるので、キサントプロテイン反応を呈する。 化学繊維 [ ] 合成繊維や、天然繊維を溶媒に溶かしたり化学反応させたりと化学的に処理させたものなど、素材の合成に化学的な処理を必要とする繊維を 化学繊維という。 天然繊維を溶媒に溶かしたのち、再び繊維に戻したものを 再生繊維(regenerate fiber)という。 セルロースの再生繊維はレーヨンと呼ばれ、レーヨンにはビスコースレーヨンと銅アンモニアレーヨンがある。 いっぽう、天然繊維を化学的に処理して組成を変化させたものは 半合成繊維という。 半合成繊維としては、たとえばアセテート繊維がある。 酵素 [ ] ある種のタンパク質には触媒の働きを持つものがある。 この触媒として機能するタンパク質を 酵素(こうそ、enzyme)という。 酵素は、無機触媒や金属触媒とは、ことなる性質をもつ。 酵素は、ある特定の物質にしか作用しない。 これを 基質特異性(きしつとくいせい、substrate specificity)という。 そして酵素が作用する物質および分子構造を 基質(きしつ、substrate)という。 酵素には、基質と立体的にむすびつく 活性部位(かっせいぶい、active site)があるため、このような反応が起こる。 活性部位のことを、 活性中心(かっせいちゅうしん、active center)ともいう。 酵素基質複合体の模式図 たとえば、だ液にふくまれるアミラーぜはデンプンを加水分解するが、タンパク質を加水分解できない。 酵素インペルターゼはスクロースの加水分解にしか作用せず、マルトースやラクトースなどの他の二糖類にはインペルターゼは作用しない。 また、マルターゼは、マルトースにしか作用しない。 失活 [ ] また、酵素はタンパク質であるので、タンパク質が変性する状況では、酵素はその能力を失う。 熱変性などで、タンパク質が修復不可能になると、酵素の触媒能力もまた修復不可能となり、酵素を冷却しても、もはや触媒として機能しなくなる。 このように酵素が触媒としての能力を失って、もはや酵素ではなくなったことを 失活(しっかつ、deactivation)という。 最適温度より低温にした場合は、低温の間は酵素としての作用が弱まるが、適温に戻すと、再び酵素としての触媒能力を取り戻す。 低温で酵素としての能力を失うことは一般には失活とは呼ばない。 最適pH [ ] 酵素と最適pH 酵素には、その場所のpHによって、触媒の働きの反応速度が変わる。 もっとも酵素が働くpHを 最適pH(さいてきペーハー、optimum pH)という。 このように、酵素は、その酵素が働く環境下に近いpHで、よく働く性質になっている場合が多い。 油脂や脂肪 [ ] 油脂や脂肪などに関しては、化学1で扱われている。 油脂も脂肪もタンパク質では無い。 植物はブドウ糖から油脂を合成する。 核酸 [ ].

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